Colagenase de pescada branca: extração, purificação parcial, caracterização e teste de especificidade ao colágeno para aplicação industrial - Vagne de Melo OLIVEIRA; Caio Rodrigo Dias ASSIS; Polyanna Nunes HERCULANO; Maria Taciana Holanda CAVALCANTI; Ranilson de Souza BEZERRA; Ana Lúcia Figueiredo PORTO (Boletim do Instituto de Pesca)
Resíduos do processamento do pescado são fontes ricas em biomoléculas com potencial industrial, como as enzimas com propriedades colagenolíticas empregadas nos segmentos farmacêuticos, têxteis e de couro. No presente trabalho, serino-proteases colagenolíticas dos resíduos (vísceras) do processamento de pescada-branca, Cynoscion leiarchus, foram parcialmente purificadas e caracterizadas, visando íÂ  obtenção de um produto de valor agregado, maximizando o aproveitamento de recursos pesqueiros. A atividade da melhor etapa de extração foi 72,5 U mL-1, com temperatura e pH ótimos de 55Â°C e 8,0 respectivamente. A enzima manteve-se estável em faixas amplas de temperatura (25í 60Â°C) e pH (6,5-11,5). Os íons Ca2+ e Mg2+ aumentaram a atividade proteolítica, ao passo que Pb2+, Al3+ e Cu2+ inibiram essa atividade, assim como os inibidores de serino-proteases (Benzamidina e TLCK). A hidrólise foi detectada após 48 h de incubação com colágeno bovino tipo I. Assim, sugere-se o emprego de vísceras digestivas de C. leiarchus como fonte alternativa de enzimas com capacidade de clivar o colágeno do tipo I e com propriedades bioquímicas semelhantes íÂ s das colagenases bacterianas, já empregadas nas etapas de processamento industrial como forma de redução de custo e agregação de valor ao produto pesqueiro, contribuindo assim para minimizar o impacto ambiental deste tipo de resíduo.